Beitrag zur biochemischen Grundlage der Alkohol-Schädigung
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Abstract
Das Enzym Leber-Alkohol-Dehydrogenase (LADH) oxidiert neben Alkohol (Aethanol) insbesondere Histidinol zu Histidin und ist damit für die Bereitstellung dieser nicht-essentiellen Aminosäure für die Protein-Synthese und Histamin-Bildung bedeutend. Aethanol kann als kompetitive Spezies diesen Vorgang empfindlich stören (Hemmung der Histidinol-Oxidation, Bildung toxischer Zwischenprodukte). Im Rahmen von "Computer-unterstütztem Molecular Modelling" wird ein postulierter katalytischer Mechanismus der Histidinol-Oxidation durch LADH auf strukturelle und energetische Richtigkeit überprüft. Dieser sieht in der aktiven Stelle ein penta-koordiniertes Zink als "Steuerzentrum" vor, welches durch Veränderung seiner Ligandsphäre (Ligand Sphere Transition) in das Reaktionsgeschehen eingreift. Diese vorgeschlagene Penta-Koordination kann in den bisher untersuchten fünf Zwischenstufen dieses Mechanismus gestützt werden und ist in Übereinstimmung mit strukturellen Daten anderer Zink-Enzyme.
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